Пепсин

Пепсин (Pepsinum) — фермент желудочного сока. Молекулярный вес 35 000. Молекула пепсина состоит из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до пептидов. Оптимальное действие при рН около 2,0. Предшественник пепсина — пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки желудка, превращается в пепсин в присутствии соляной кислоты, содержащейся в желудочном соке. Пепсин — препарат (Pepsinum siccum)— получают экстракцией из слизистой оболочки желудков свиней, овец и телят. Применяют при гипо- и анацидных гастритах, диспепсии. Пепсин назначают внутрь по 0,2—0,5 г на прием 2—3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или в 1—3% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.
См. также Желудочный сок, Ферменты.

В фундальных железах желудка ежедневно образуется 1 г пепсиногена, который в полости желудка под действием соляной кислоты активируется, превращаясь в пепсин. Молекулярный вес пепсиногена равен 42 000, пепсина — 35 000. Оптимум рН для пепсина составляет 1,5—2. Большая часть фермента поступает в желудок и играет там активную роль в процессе пищеварения, но некоторое количество пепсиногена переходит в кровяное русло и выделяется почками.
Пепсин расщепляет почти все белки, за исключением некоторых протаминов. Гидролизуются также синтетические пептиды, если по обе стороны разрываемой связи находятся L-аминокислоты. В остальном специфичность в отношении аминокислот незначительна, хотя отмечается предпочтение в отношении ароматических аминокислот.

Пепсин — фермент желудочного сока. Относится к группе протеиназ (см. Протеазы); получен в кристаллическом виде. Мол. в. 35 000, изоэлектрическая точка ок. рН = 1. Кроме П., в желудочном соке (см.) имеется несколько сопутствующих протеолитических ферментов (например, гастриксин).
Наиболее чистые препараты П. получают при хроматографии на колонках с диэтиламиноэтилцеллюлозой. Молекула пепсина представляет одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Дефосфорилирование П. не уничтожает его ферментативной активности. П.наиболее устойчив при рН=5—5,5, в более кислой среде происходит самопереваривание. П. гидролизует белки до пептидов; среди продуктов гидролиза встречаются и аминокислоты. Гидролизу подвергаются пептидные связи, образованные различными аминокислотными остатками. П. способен катализировать реакцию транспептидации (перенос аминокислотных остатков с одного пептида на другой). Оптимум действия П. находится около рН=2; при рН=5 П. вызывает створаживание молока, при рН выше 6 быстро инактивируется.
Неактивный предшественник П.— пепсиноген, вырабатываемый клетками слизистой оболочки фундальной части желудка, превращается в П. в присутствии соляной кислоты, содержащейся в желудочном соке. Процесс активации протекает автокаталитически с максимальной скоростью при рН=2. От N-концевого участка молекулы пепсиногена отщепляется несколько пептидов с общим мол. в. ок. 8000. Выделен ингибитор П.— пептид с мол. в. ок. 3000, который образуется из пепсиногена при его превращении в П. Во время активации образуется промежуточное соединение П. с полипептидным ингибитором, которое легко диссоциирует при низких значениях рН, а ингибитор переваривается П. При рН>5 диссоциация незначительна и ингибирование пепсина происходит почти в стехиометрических соотношениях.       
Пепсин (препарат). Пепсин (Pepsinum siccum) получают экстракцией из слизистых оболочек желудков свиней, овец или телят. Применяют в качестве средства заместительной терапии при острых и хронических заболеваниях пищеварительного тракта, сопровождающихся обеднением желудочного сока эндогенным пепсином. Для лечебного применения П. разбавляют до официального стандарта (1:100) молочным сахаром. Назначают внутрь взрослым по 0,2—0,5 г на прием 2—3 раза в день перед едой или во время еды в виде порошка или 1—3% раствора разведенной соляной кислоты; детям — от 0,05 до 0,5 г в 0,5—1% растворе разведенной соляной кислоты. Форма выпуска: порошок.