Классификация ферментов

Все ферменты разделены на шесть главных классов:
Оксидоредуктазы — катализируют окислительно-восстановительные реакции.
Трансферазы — катализируют реакции межмолекулярного переноса химических групп и остатков.
Гидролазы — катализируют реакции гидролитического расщепления внутримолекулярных связей.
Лиазы — катализируют реакции присоединения групп по двойным связям и обратные реакции отрыва таких групп.
Изомеразы — катализируют реакции изомеризации.
Лигазы (синтетазы) — катализируют реакции соединения двух Молекул, сопряженные с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфата (АТФ) или аналогичного нуклеотидтрифосфата.
Каждый класс ферментов подразделяется на подклассы, которые в свою очередь в зависимости от природы ферментативной реакции делятся еще на подподклассы, в пределах которых нумеруются. Важнейшие представители некоторых классов ферментов приведены в таблице (ст. 274). Ранее многие ферменты, осуществляющие процессы глубокого расщепления органических соединений (десмолаза), объединялись под общим названием десмолаз (например, комплекс ферментов брожения, каталаза, карбоангидраза и др.).
Наряду с единой номенклатурой существуют стандартные единицы выражения активности ферментов: одна единица (Е) любого фермента — это количество фермента, которое при заданных условиях катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 мин.; концентрации раствора ферментов приводятся в единицах активности на 1 мл раствора; молекулярную активность фермента — выражает число молекул субстрата (или эквивалентов затронутой группы), превращаемых за 1 минуту одной молекулой фермента.
Ферментативные реакции, как и обычные химические реакции, ускоряются при повышении температуры. Температурный оптимум действия ферментов лежит в пределах 40—60°. При более высокой температуре, как правило, происходит инактивация ферментов. Некоторые ферменты довольно устойчивы к высоким температурам, например рибонуклеаза выдерживает нагревание до 100°. Ферменты проявляют максимальную активность только при определенном значении рН среды. Активность ферментов подавляется веществами, называемыми ингибиторами (см.). Действие ингибиторов может быть обратимым, когда активность ферментов восстанавливается при удалении ингибитора, и необратимым, когда при удалении ингибитора активность ферментов практически не восстанавливается.
Ферменты локализованы в определенных клеточных структурах. Структурная организация ферментных систем обеспечивает определенную последовательность ферментативных реакций и определенную скорость протекания процесса в целом. Для нормального функционирования ферментной системы необходимо, чтобы активность всех входящих в нее ферментов была оптимальной. Если один из ферментов по той или иной причине снизит свою активность или выпадет из системы, то нарушается деятельность всей ферментной системы в целом, что может вызвать заболевание всего организма. Отсюда следует важность для диагностики заболевания определения активности и количества ферментов. В клинической практике изучению ферментов придается большое значение. Наиболее широкому изучению подвергаются ферменты сыворотки (плазмы) и цельной крови.
Изменение «ферментного спектра» крови бывает вследствие увеличения (гиперферментемия), уменьшения (гипоферментемия) или появления в крови ферментов, отсутствующих в крови здорового человека (дисферментемия). Появление в крови неспецифических ферментов может быть следствием нарушения проницаемости биологических мембран, разрушения клеток или результатом защитной реакции организма.