Мол. масса (мол. вес) белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов (большинство белков имеет мол. массу в пределах десятков — сотен тысяч). Белки большей частью растворимы в воде или солевых растворах, образуя растворы, обладающие свойствами коллоидов (см.). В живых тканях белков в той или иной степени гидратированы. В растворах белки весьма неустойчивы и легко выпадают в осадок при нагревании или других воздействиях, нередко теряя при этом нативные свойства, в том числе растворимость в исходном растворителе (свертывание, денатурация).
Являясь полимерами аминокислот, белки содержат свободные кислотные (карбоксильные) и основные (гидратированные аминные) группы, благодаря чему молекулы белков несут как отрицательные, так и положительные заряды. В растворах белки ведут себя как биполярные (амфотерные) ионы. В зависимости от преобладания кислотных или основных свойств белки реагируют как слабые кислоты или как слабые основания. При понижении рН (подкислении) раствора кислотная диссоциация подавляется, а щелочная — усиливается, вследствие чего общий заряд белковой частицы становится положительным и в электрическом поле (электрофорез) она стремится к катоду. При повышении рН (подщелачивании) происходит подавление щелочной диссоциации и усиление кислотной, благодаря чему частица белка заряжается отрицательно. При определенном рН, называемом изоэлектрической точкой, кислотная диссоциация равна щелочной и частица в целом становится неподвижной в электрическом поле.
Значение изоэлектрической точки характерно для каждого данного белка и зависит главным образом от соотношения кислотных и основных групп, а также от их диссоциации, обусловливаемой строением белковой молекулы. У большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде, однако имеются белки и с резким преобладанием щелочных свойств. В изоэлектрической точке вследствие потери заряда и уменьшения гидратации белковые частицы наименее устойчивы в растворе и легче свертываются при нагревании, а также осаждаются спиртом или другими агентами.
Под действием кислот, щелочей или протеолитических ферментов белки подвергаются гидролизу, т.е. распадаются с присоединением элементов воды. Продуктами полного гидролиза белков являются аминокислоты (см.). В качестве промежуточных продуктов гидролиза образуются пептиды и полипептиды. Начальные высокомолекулярные продукты гидролиза белков — альбумозы (протеозы) и пептоны — химически не охарактеризованы и, по-видимому, представляют собой высокомолекулярные полипептиды. Под альбумозами подразумевали начальные продукты гидролиза белков, осаждаемые, в отличие от пептонов, сернокислым аммонием. Путем качественного и количественного определения аминокислот, получающихся при полном гидролизе белка, находят аминокислотный состав данного белка — важнейшую характеристику белка с точки зрения как его питательной ценности (см. ниже), так и строения белковой молекулы.
Аминокислотный состав некоторых белков приведен в таблице 1.
Таблица 1. Аминокислотный состав некоторых белков (в %)| Аминокислоты | Виды белков | |||||||||
| Сальмин | Гистон (печени теленка) | Казеин | Альбумин (сыворотки человека) | γ-глобулин (человека) | Пепсин | Инсулин (быка) | Эдестин | Кератин (шерсти) | Коллаген | |
| Аланин | 1,12 | 7,63 | 3,20 | — | — | — | 4 . 5 | 4,31 | 4, 14 | 9,5 |
| Глицин | 2,95 | 5,84 | 2,00 | 1,60 | 4,2 | 6,4 | 4,3 | — | 6,53 | 27,2 |
| Валин | 3,14 | 5,48 | 7,20 | 7,70 | 9,7 | 7,1 | 7,75 | 6,5 | 4,64 | |
| Лейцин | 0 | 9,06 | 9,2 | 11,00 | 9,3 | 10,4 | 13,2 | 7,5 | 11,3 | 3,4 |
| Изолейцин | 1,64 | 4,62 | 6,1 | 1,70 | 2,7 | 10,8 | 2,77 | 4,7 | 5,6 | |
| Пролин | 5,80 | 3,44 | 10,6 | 5,10 | 8, ! | 5,0 | 2,53 | 4,25 | 9,5 | 15,1 |
| Фенилаланин | 0 | 3,45 | 5,0 | 7,80 | 4,6 | 6,4 | 8,14 | 5,45 | 3,65 | 2,5 |
| Тирозин | 0 | 3,86 | 6,3 | 4,70 | 6,8 | 8,5 | 13,00 | 4,34 | 4,65 | 1,0 |
| Триптофан | 0 | — | 1,2 | 0,20 | 2,9 | 2,4 | 0 | 1,48 | 1,8 | 0 |
| Серин | 9,1 | 4,12 | 6,3 | 3,34 | 11.4 | 12,2 | 5,23 | 6,30 | 10,01 | 3,3 7 |
| Треонин | 0 | 6,41 | 4,9 | 4,60 | 8,4 | 9,6 | 2,08 | 3,8 5 | 6,42 | 2,28 |
| Цистин | 0 | — | 0,34 | 5,60 | 2,4 | 1,64 | 12,50 | 0,93 | 11,9 | 0 |
| Цистеин | 0 | — | 0 | 0,70 | 0,7 | 0,5 | — | 0,5 | — | 0 |
| Метионин | 0 | 0,90 | 2,8 | 1,30 | 1,1 | 1,7 | — | 2,4 | 0,7 | 0,8 |
| Аргинин | 85,2 | 14,8 | 4,1 | 6,20 | 4,8 | 1,0 | 3,07 | 16,7 | 10,4 | 8,59 |
| Гистидин | 0 | 2,32 | 3,1 | 3,50 | 2,5 | 0,9 | 4,91 | 2,5 | 1,1 | 0,74 |
| Лизин | 0 | 11,66 | 8,2 | 12,30 | 8,1 | 0,9 | 2,51 | 2,4 | 2,76 | 4,47 |
| Аспарагиновая кислота | 0 | 5,49 | 7,1 | 8,9 5 | 8,8 | 16,0 | 6,80 | 12,0 | 7,2 | 6,3 |
| Глютаминовая кислота | 0 | 10,30 | 22,4 | 17,00 | 11,8 | 11,9 | 18,60 | 20,7 | 14,1 | 11,3 |
| Амидный азот | 0 | 0,72 | (1,6) | 0,88 | 1,1 | 1,32 | (1,39) | 1,77 | 1,17 | 0,66 |
В молекуле белка остатки аминокислот соединены между собой при помощи так называемых пептидных связей—СО—NH—. Соответственно этому такие соединения называют пептидами или полипептидами (если аминокислотных остатков много). Полипептидные цепочки являются основой строения белковой молекулы. Поскольку полипептиды могут быть построены из разных аминокислот, повторяющихся разное число раз и расположенных в различной последовательности, и учитывая, что в состав белков входит более 20 аминокислот, возможное число различных индивидуальных белков практически бесконечно.
Реакционная способность белков также очень разнообразна, так как в их состав входят радикалы различных аминокислот, несущие весьма активные химические группы. Присутствие ряда атомных группировок, расположенных в той или иной последовательности на определенной структуре белковой молекулы, обусловливает уникальные и чрезвычайно специфичные свойства индивидуальных белков, играющие важнейшую биологическую роль.