Строение. Молекула белка построена из одной или нескольких полипептидных цепочек, иногда замкнутых в кольца при помощи пептидных, дисульфидных или других связей и соединенных между собой.
Пептидные цепочки обычно закручены в спирали и часто соединены в более крупные агрегаты. Так, молекула панкреатической рибонуклеазы состоит из одной полипептидной цепочки, содержащей 124 аминокислотных остатка, последовательность которых установлена; четыре пары остатков цистеина, занимающих соответственно 26-е и 84-е, 40-е и 96-е, 58-е и 110-е, 65-е и 72-е места в полипептидной цепи, соединены дисульфидными связями, образуя остатки цистина и складки полипептидной цепи.
Последовательность аминокислот в полипептидной цепочке определяет первичную структуру белка. Пространственно полипептидные цепочки расположены в виде определенных спиралей, конфигурация которых удерживается при помощи так называемых водородных связей. Из таких спиралей наиболее распространена α-спираль, в которой 3,7 аминокислотных остатка приходится на один виток. Это пространственное расположение цепочки называют вторичной структурой белка. Отдельные участки полипептидных цепей могут быть соединены между собой дисульфидными или другими связями, как это имеет место в молекуле рибонуклеазы между 4 парами остатков цистеина, благодаря чему вся цепочка может быть свернута в клубок или иметь определенную сложную конфигурацию. Это складывание или закручивание спирали, имеющей вторичную структуру, называют третичной структурой. Наконец, образование агрегатов между частицами, имеющими третичную структуру, рассматривают как четвертичную структуру белка.
Первичная структура является основой белковой молекулы и часто определяет биологические свойства белка, а также вторичную и третичную его структуры. С другой стороны, растворимость белка и многие его физико-химические и биологические свойства зависят от вторичной и третичной структур. Наличие структур высшего порядка не обязательно: они могут обратимо появляться и исчезать. Так, многие белки волокнистого характера, например кератины волос, коллагены соединительной ткани, фиброин шелка и др., имеют волокнистое (фибриллярное) строение и называются фибриллярными белками. У глобулярных белков частица свернута в клубок (в большинстве это растворимые белки, например альбумины, глобулины гемоглобины и т. п.). В ряде случаев переход из глобулярного в фибриллярное состояние обратим. Например, белок мышечных волокон актомиозин при изменении концентрации солей в растворе легко переходит из фибриллярной в глобулярную форму и обратно.
Денатурация белка сопровождается потерей белком нативных свойств (биологической активности, растворимости). Денатурация происходит при нагревании растворов белка (например, свертывание яичного белка при нагревании) или воздействии на них ряда агентов. С другой стороны, осаждение белка солями щелочных металлов, а также спиртом или ацетоном при охлаждении позволяет получать осадки нативных белков. Денатурация белков заключается в потере ими вторичной и третичной структур при сохранении первичной. Белки при этом переходят в фибриллярное состояние или образуют беспорядочный клубок.