Фильтрационным барьером, от которого прежде всего зависит протеинурия, является сумма всех пограничных поверхностей между капиллярами клубочка и полостью капсулы Боумена—Шумлянского. Эта поверхность состоит из эндотелиальных клеток, базальной мембраны и покровных клеток — подоцитов; последние не образуют синцития, а расположены регулярно, оставляя промежутки между своими отростками.
В физиологических условиях прохождение белков через фильтр определяется прежде всего их молекулярным весом и, в известной мере, формой молекул (веретенообразные молекулы проникают легче, чем круглые). Наконец, существует зависимость и между концентрацией белка в плазме и его фильтрацией; это легко доказывается при повышении уровня содержания белков в плазме путем инфузий. Если вводить вещества, не подвергающиеся реабсорбции в канальцах (например, полисахарид декстран), то клиренс (очищение) этих веществ по отношению к креатинину зависит от их молекулярного веса. Так, для декстрана с молекулярным весом 4000 он равен 100% креатининового, а с молекулярным весом 40 000 — лишь 5% (Hardwicke, Soothill, 1961). Клиренс альбумина составляет 0,6% креатининового. Большинство белков в физиологических условиях подвергается реабсорбции. В отношении гемоглобина это в 1940 г. показали Monke и Yuile, установившие, что он проходит через нормальный фильтр и полностью реабсорбируется, если концентрация в плазме невелика, или реабсорбируется частично, если концентрация велика и реабсорбционная емкость насыщена (случай гемоглобинурии при внутрисосудистом гемолизе). Ericsson (1968) при помощи световой и электронной микроскопии и микроспектрофотометрии показал, что гемоглобин проходит через отверстия в эндотелии и базальную мембрану, не повреждая эпителиальных клеток и их отростков. Большинство исследователей (Hardwicke, Squire, 1955; Scheurlen, 1963; Kühn, 1966) считают, что в отличие от фильтрации, являющейся селективной, реабсорбция не носит избирательного характера, поэтому качественный состав белков в окончательной моче зависит от их фильтрации. По своему молекулярному весу белки плазмы распределяются в следующем порядке: α1-глобулин — альбумин — 40 000, трансферрин — 69 000, у-глобулин — α2-макроглобулин — 900 000.
Сложность заключается в том, что при обычном электрофорезе на бумаге (3-глобулиновая фракция включает в себя как сидерофилин (трансферрин) с молекулярным весом, приближающимся к весу альбумина, так и почти в 20 раз более крупный β-липопротеин; а2-фракция также включает различные элементы, которые позволяет разделить лишь электрофорез в геле (например, на крахмале), где разделение происходит не только по заряду, но и по молекулярному весу. В физиологических условиях верхняя граница размера белковых молекул, проникающих через почечный фильтр, равна молекуле трансферрина. Наряду с фильтрацией белков плазмы, как основного источника белков мочи, возможно еще появление белка (мукоидов) в связи с тубулярной секрецией. В этих случаях общий клиренс белков больше, чем их фильтрат. Мукоиды образуются и в клетках мочевых путей. Незначительную часть белка составляет белок погибших клеток (крови и эпителия мочевого тракта), а также белок секрета открывающихся в мочевой тракт половых желез (у мужчин ). Tidstrom (1963) приводит следующие средние цифры выделения белка за сутки: день — 23,9 мг; ночь — 12,0 мг; за 24 ч — 35,9 мг, с амплитудой от 18,1 до 54,4 мг. Scheurlen (1963) указывает на близкие цифры (39 ± 22 мг/сутки), как и Vaux, Cyr de и соавт. (1964) — 40 мг. Встречающиеся указания на значительно большие величины (Webb с сотр., 1958, — 133 мг) объясняются тем, что выделение собственно белковой части из всех недиализируемых субстанций мочи не всегда осуществлялось точно (последний термин — «общие недиализируемые субстанции», объединяющий все биоколлоиды мочи, принадлежит King и Воусе (1958, 1959, 1963) и является, по нашему мнению, наиболее удачным. Для окончательного определения видов и типов мочевого белка надо изучить скорость движения при электрофорезе всей массы белковых фракций, определить их молекулярный вес, константу диффузии, поведение при иммуноэлектрофорезе и возможные энзиматические особенности.
В своих работах Poortmans (1960, 1962) и Kuhn (1966) приводят сводные и собственные данные о качественном составе белков мочи здоровых людей (таблица 1).
| Белки мочи, отсутствующие в плазме | Белки плазмы, проникающие в нормальную мочу | Белки плазмы, отсутствующие в нормальной моче |
| 1. Белки из верхних мочевых путей, включая мочевой мукопротеин — уромукоид.
2. Белки, выделяемые уретрой и гениталиями |
Преальбумин Альбумин α1-низкомолокулярный кислый протеин серомукоид α1-липопротеин α1-гликопротеин (антитрипсин), церулоплазмин Гаптоглобин Сидерофилин β,А-глобулин β,В-глобулин β2, А-глобулин ү1, α-глобулины ү2-глобулин α2-макроглобулин — очень редко следы β2, В-глобулин — очень редко следы |
β-липопротеин α2-липопротеин α2-макроглобулин β1С-глобулин β-липопротеин β2-м-глобулин β2-макроглобулин 19-sү-глобулин Фибриноген ү1-м-глобулин |