Амилазы

Амилазы (устаревшее название — диастазы) — это ферменты, гидролитически расщепляющие полисахариды (крахмал, гликоген); присутствуют в тканях животных, растений и в микроорганизмах. По характеру действия различают альфа, бета и гамма амилазы. При распаде полисахаридов (см.) под влиянием α-амилаз образуются декстрины; β-амилаза отщепляет от молекулы полисахарида дисахарид мальтозу, γ-амилаза — глюкозу.

В норме амилазы содержатся в небольшом количестве в моче (16—64 ед.). При заболевании поджелудочной железы или печени содержание амилазы в моче достигает 128 ед. и более. Диагностическое значение может иметь и определение содержания амилазы  в желчи. См. также Ферменты.

Амилазы содержатся во многих органах (печени, поджелудочной железе и др.) и в различных грибах. Они расщепляют крахмал и гликоген, превращая их в мальтозу; оптимум рН около 6,5—7,2.

Наиболее изучены α- и β-амилазы, молекулярный вес которых составляет примерно 45 000.



Амилазы (синоним диастазы) — ферменты, гидролитически расщепляющие крахмал, гликоген и некоторые продукты их частичного распада. Амилазы широко распространены у животных, растений и микроорганизмов и играют важную роль в углеводном обмене.

Различают эндоамилазы (альфа-амилазы) и экзоамилазы (β- и ү-амилазы). Альфа-амилазы расщепляют молекулы гликогена и крахмала на различные α-декстрины. β-амилазы отщепляют от нередуцирующих концов молекул гликогена и крахмала мальтозу, а ү-амилазы — глюкозу; вторым продуктом при действии β-амилазы и ү-амилазы являются высокомолекулярные β- и ү-декстрины.

Активность α-амилазы определяют по изменению окраски полисахарида йодом (различные модификации метода Вольгемута), а активность β- и ү-амилазы — по образованию мальтозы и глюкозы соответственно. Все амилазы были получены в кристаллическом виде. Оптимум рН альфа-амилазы лежит при рН = 6—7, в кислой среде она инактивируется. Действие альфа-амилазы активируется хлористым натрием и тормозится этилендиаминтетраацетатом.

Оптимум рН β- и ү-амилазы лежит при рН=3— 5; в нейтральной среде они инактивируются. Действие β- и ү-амилазы тормозится n-хлормеркуробензоатом и другими сульфгидрильными ядами. Альфа-амилаза является металлоферментом, в ее состав входит Са и Zn. Из различных альфа-амилаз животных и человека наибольшей активностью обладают альфа-амилазы поджелудочной железы и слюнных желез (слюнная альфа-амилаза ранее называлась птиалином).

Определение альфа-амилазы в сыворотке крови и в моче используется в целях диагностики. При заболеваниях, связанных с нарушением функции печени, активность α-амилазы снижается, а при остром панкреатите резко повышается (в 10—30 раз). ү-амилаза отсутствует в органах человека при генерализованном гликогенозе. Применение дрожжевой ү-амилазы очень эффективно при некоторых заболеваниях у детей, связанных с непереносимостью крахмала и мальтозы. См. также Ферменты.