Общие сведения о ферментах

В настоящее время известно несколько сотен различных ферментов и около 75 из них могут быть получены в кристаллическом виде. Все ферменты представляют собой белки. Изучение кристаллических ферментов позволило лучше понять структуру белков вообще. С помощью современных методов (газовая хроматография, ультрацентрифугирование, рентгеноструктурный анализ и т. п.) были изучены аминокислотные последовательности в молекулах ферментов, молекулярный вес ферментов, а также их внутриклеточная активность in vivo и in vitro. Ферменты стали моделями для изучения белков вообще.

Данные по кинетике процессов ферментативного расщепления показали, что те же самые ферменты при надлежащей концентрации исходных веществ и в подходящей среде способны осуществлять синтез или полимеризацию. Далеко не все ферменты катализируют прямую и обратную реакции. Путем использования множества синтетических субстратов была определена субстратная специфичность отдельных ферментов, что имело также большое значение для их классификации и идентификации. Развитие энзимологии в эти годы служит примером научных исследований, проводимых во всемирном масштабе. Отдельные группы исследователей продолжают эту работу уже в течение многих лет независимо от политических обстоятельств, и она развертывается шире, чем изучение других естественнонаучных проблем. Это вдохновляющий триумф человеческой мысли и сотрудничества между людьми. Как мы уже говорили, все ферменты, которые в одних условиях осуществляют расщепление веществ, т. е. катаболические реакции, в иных условиях могут участвовать в анаболизме — в процессах полимеризации, в построении более крупных молекул.

Понятно, что столь молодая наука, будучи к тому же «продуктом синтеза» различных дисциплин, должна прежде всего создать свой собственный «язык», свою номенклатуру, чтобы ученые из разных стран понимали друг друга. Вести дальнейшие исследования намного легче, если важнейшим ферментам присвоены единообразные названия (или символы) и если методы их количественного определения стандартизованы и согласованы в международном масштабе.

Насколько велики успехи современной энзимологии, видно из следующего примера. Очень сложный процесс мышечного сокращения может быть разделен на ряд различных реакций, катализируемых ферментами. В настоящее время большинство этих реакций можно анализировать и воспроизводить в отдельности. Соответствующие методы уже настолько совершенны, что эффект каждой из последовательных ферментативных реакций in vitro идентичен тому, что происходит в живом мышечном волокне.

Скорость отдельной простой реакции может быть без фермента очень низкой или же реакция совсем не идет без катализатора. Например, обмен углекислотой между кровью и тканями или между кровью и легкими был бы совершенно невозможен без фермента карбоангидразы, так как в отсутствие катализатора этот процесс протекал бы с неизмеримо малой скоростью, и газообмен тотчас же прекратился бы.

Ферменты — это высокомолекулярные термолабильные белки, от присутствия которых зависят почти все химические (метаболические) реакции в организме. Большинство ферментов состоит из двух частей — белковой части, или апофермента, и простетической группы, или кофермента, который представляет собой небольшую молекулу вроде, например, витамина. Обе эти части составляют активный фермент, называемый голоферментом; каждая часть в отдельности, как правило, неактивна.

Все ферменты характеризуются определенной субстратной специфичностью, которая зависит главным образом от апофермента. В отличие от катализаторов, с которыми мы встречаемся в неорганической химии, ферменты не только ускоряют реакции, но и позволяют осуществляться реакциям, которые без них практически не протекают. Другое отличие от неорганических катализаторов состоит в том, что в процессе функционирования фермента некоторое количество его теряется, тогда как неорганические катализаторы полностью сохраняются или способны регенерироваться после реакции.